Tiermodell-Studie zu Fluorose

Gestörter Eisenspeicher im Zahnschmelz

Fluorose geht offenbar mit einer gestörten Eisenspeicherkapazität der Ameloblasten einher. Das hat Auswirkungen auf die Qualität des Schmelzes und auf intrazelluläre, molekulargenetische Vorgänge.

Die Qualität von entstehendem Schmelz hängt von den Umgebungsbedingungen während der Amelogenese ab. Ist Fluorid im Übermaß vorhanden, wird es auch übermäßig absorbiert. In der Folge entsteht eine Fluorose mit veränderten Struktureigenschaften des Schmelzes. Archivbild zm / Andreas Schult

Wissenschaftler aus Paris setzten Mäuse hohen Fluoridkonzentrationen aus, von denen mit hoher Sicherheit davon ausgegangen werden konnte, dass sie zu Fluorose führen würden. Dabei störte das Fluorid offenbar die physiologische Speicherung von Eisen in den Ameloblasten.

Bei Nagetieren hat Zahnschmelz im Gegensatz zu menschlichem Schmelz einen hohen Eisengehalt. Das Eisen wird bei diesen Tieren direkt in die Kristallstruktur eingebaut [Gordon et al., 2015; Dumont et al., 2014]. Daher eignen sich solche Tiere gut, Eisenspeicher-Störungen, die mutmaßlich von einer erhöhten Fluoridgabe ausgelöst sind, zu testen.

Ferritin ist das Zielprotein von Fluorid

Ferritin ist eines der Proteine, die für die Eisenspeicherung in Zellen verantwortlich sind. Es ist am Mineralisationsprozess und der Ausbildung der Prismenstruktur des Schmelzes beteiligt. Niedrige Spiegel von Ferritin führen zu den typischen weißlich-opaken Flecken auf den Nagetierzähnen, die die Unterdrückung der Eisenablagerung im Schmelz anzeigen. Schon Dumont zeigte 2014, dass ein verringerter Eisengehalt bei Spitzmäusen den Zahnschmelz anfällig für Erosionen und Demineralisierungen machte.

Die Pariser Forscher untersuchten 40 Mäuse, 20 vom Wildtyp und 20 heterozygote Mäuse, bei denen ein Gen-Ort für das Ferritin gleichsam „ausgeschaltet“, der andere allerdings noch funktionsfähig war. Mäuse, bei denen die Ferritin-Bildung komplett ausgeschaltet ist, sind nicht lebensfähig, doch heterozygote Ferritin-(+/-)-Mäuse sind es und daher gut geeignet, um die funktionelle Rolle von Ferritin zu untersuchen.

Die Forscher teilten sowohl die 20 Wildtyp-Mäuse als auch die 20 heterozygoten Mäuse in zwei Gruppen auf. Jeweils eine dieser Untergruppen (n=10) erhielt 100 ppm Natriumfluorid täglich für fünf Wochen mit ihrem Trinkwasser, die anderen normales Trinkwasser ohne Fluorid.

Ergebnisse auf Zellebene

  1. Hauptsächlich die Ameloblasten, die sich gerade im Reifungsstadium – also in der Phase, in der das Schmelzgerüst mineralisiert – befinden, speicherten Eisen.
  2. Eine Fluoridexposition störte das Eisenspeichervermögen in den Ameloblasten. Das führte zu veränderten mechanischen Eigenschaften und Strukturdefekten im Schmelz (Rasterelektronenmikroskop).
  3. Ferritin (ferritin heavy chain) ist das Zielprotein, auf das das Fluorid wirkt.

Ergebnisse auf molekularer Ebene

Sophia Houari, Erstautorin der vorliegenden Studie, konnte – wie schon in einer Vorgängerstudie aus dem Jahre 2014 [Houari et al., 2014] – auch in der aktuellen Untersuchung bestätigen, dass eine hohe Fluoridexposition auch Effekte auf genetischer Ebene hat. So spielt Fluorid offenbar eine Rolle bei der Genexpression, also bei dem gezielten An- und Abschalten von Genen, die bei der Schmelzbildung von Bedeutung sind. Aufgrund solcher Vorgänge entscheidet sich etwa, ob wichtige Proteine für die Schmelzbildung, wie zum Beispiel das Schmelzmatrixprotein Amelogenin, gebildet werden oder nicht.

Fazit

Die Wissenschaftler identifizierten Ferritin als das Zielprotein, auf das hohe Fluoriddosen wirken. Fluorotischer Schmelz geht mit Eisenmangel in den schmelzbildenden Zellen einher. Wie sich eine geringere Fluoridkonzentration auf das Eisenspeichervermögen von Ameloblasten auswirkt und ob Fluorid das Speichern von Eisen auch in anderen Zellen des Körpers und in Organen stören könnte, müssen weitere Studien klären.

Sophia Houari, Emilie Picard, Tilmann Wurtz, Elsa Vennat, Nicolas Roubier, et al.: Disrupted iron storage in dental fluorosis. Journal of Dental Research, SAGE Publications (UK and US), 2019, 98 (9), pp.994-1001. DOI: 10.1177/0022034519855650, Volltext: https://hal.sorbonne-universite.fr/hal-02289423/document

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